期刊简介
本刊坚持以马克思主义、毛泽东思想为指导，遵循党的基本路线，贯彻理论与实践相结合，普及与提高相结合，“百花齐放，百家争鸣”的方针，坚持面向科研、教学、临床和防治，充分反映我国病原生物学的研究水平，促进我国病原生物学事业的发展。
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首页>中国病原生物学杂志
- 杂志名称：中国病原生物学杂志
- 主管单位：中国寄生虫病防治杂志
- 主办单位：中华人民共和国卫生部
- 国际刊号：11-5457/R
- 国内刊号：11-5457/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中华预防医学会、系列杂志优秀期刊期刊收录：上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 万方收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版)
肺炎链球菌Tpx蛋白的原核表达、纯化及活性分析
王剑；赵兰华；李冉辉
关键词：肺炎链球菌, Tpx蛋白, 生物信息学, 蛋白表达
摘要：目的 原核表达、纯化肺炎链球菌(Streptococcus pneumoniae)Tpx蛋白并测定其活性. 方法 利用生物信息学方法分析Tpx蛋白的生物学特性.设计特异性引物,PCR扩增Tpx基因并对进行双酶切,酶切片段连接到表达质粒pET28a.将重组质粒转化大肠埃希菌BL21(DE3),利用IPTG诱导重组Tpx蛋白表达,使用Ni2+亲和层析进行纯化,采用氧化铁二甲酚橙法(FOX)测定其活性. 结果 生物信息学分析Tpx蛋白无信号肽,无跨膜结构域.α-螺旋、延伸主链、β-转角和无规卷曲的含量分别为30％、27.6％、11.6和30.7％.晶体结构在蛋白结构数据库(PDB)中的登陆号为1psq.1.A.PCR扩增Tpx基因片段大小为492 bp,连接到pET28a后获得重组质粒pET28a-Tpx.重组质粒转化DE3后经IPTG诱导表达分子质量单位约为22 ku的重组蛋白,经亲和层析得到高纯度的重组Tpx蛋白,该蛋白能分解H2O2和叔丁基过氧化氢(t-BHP). 结论 成功构建pET28a-Tpx质粒,表达的重组Tpx蛋白具有氧化酶活性,为研究肺炎链球菌的抗氧化机制奠定了实验基础.
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