期刊简介
本刊坚持以马克思主义、毛泽东思想为指导，遵循党的基本路线，贯彻理论与实践相结合，普及与提高相结合，“百花齐放，百家争鸣”的方针，坚持面向科研、教学、临床和防治，充分反映我国病原生物学的研究水平，促进我国病原生物学事业的发展。
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首页>中国病原生物学杂志
- 杂志名称：中国病原生物学杂志
- 主管单位：中国寄生虫病防治杂志
- 主办单位：中华人民共和国卫生部
- 国际刊号：11-5457/R
- 国内刊号：11-5457/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中华预防医学会、系列杂志优秀期刊期刊收录：上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 万方收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版)
鹦鹉热衣原体噬菌体Chp1衣壳蛋白VP1的原核表达及多克隆抗体制备
李琪；王秋平；周鹏；陈丽丽；柏琴琴
关键词：鹦鹉热衣原体, 噬菌体Chp1, VP1蛋白, 原核表达, 多克隆抗体
摘要：目的 原核表达并纯化鹦鹉热衣原体(Chlamydia psittaci,Cps)噬菌体Chp1衣壳蛋白VP1的重组蛋白rVP11-190,并制备多克隆抗体. 方法 采用Clustal Omega在线软件对6株衣原体噬菌体VP1蛋白的氨基酸序列进行多重比对,确定Chp1 VP1蛋白的保守区和特异区,并用DNAStar软件预测抗原表位.选择VP11-190与pET28a(+)载体连接构建原核表达载体pET28a-VP11-190,转化至E.coli BL21(DE3)中诱导表达,采用Ni-NTA亲和层析法纯化重组蛋白;用纯化的重组蛋白免疫ICR小鼠,制备免疫血清,ELISA法检测其抗rVP11-190的效价. 结果 构建的原核表达载体pET28 (a)-VP11-190经IPTG诱导高效表达了相对分子质量约为30×103的重组蛋白.用该蛋白免疫小鼠,制备多克隆抗体血清,ELISA法测定免疫小鼠血清抗体效价为1∶12 800. 结论 成功原核表达并纯化了噬菌体Chp1衣壳蛋白VP11190的重组蛋白,制备的鼠抗VP11-190多克隆抗体血清效价及特异性良好,为进一步分离鉴定鹦鹉热衣原体的噬菌体奠定了基础.
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